banner medline tsn
 
Медико-биологический
информационный портал
для специалистов
 
Medline.ru

СОДЕРЖАНИЕ ЖУРНАЛА:
Физико-химическая биология

Клиническая медицина

Профилактическая медицина

Медико-биологические науки


АРХИВ:

Фундаментальные исследования

Организация здравохраниения

История медицины и биологии



Последние публикации

Поиск публикаций

Articles

Архив :  2000 г.  2001 г.  2002 г. 
               2003 г.  2004 г.  2005 г. 
               2006 г.  2007 г.  2008 г. 
               2009 г.  2010 г.  2011 г. 
               2012 г.  2013 г.  2014 г. 
               2015 г.  2016 г.  2017 г. 
               2018 г.  2019 г.  2020 г.  2021 г.  2022 г.  2023 г. 

Редакционная информация:
        Опубликовать статью
        Наша статистика


 РЕДАКЦИЯ:
Главный редактор

Заместители главного редактора

Члены редколлегии
Специализированные редколлегии


 УЧРЕДИТЕЛИ:
Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук.

ООО "ИЦ КОМКОН"

ФГБУН "Институт токсикологии" ФМБА России




Адрес редакции и реквизиты

192012, Санкт-Петербург, ул.Бабушкина, д.82 к.2, литера А, кв.378

Свидетельство о регистрации электронного периодического издания ЭЛ № ФС 77-37726 от 13.10.2009
Выдано - Роскомнадзор

ISSN 1999-6314

Российская поисковая система
Искать: 


«
Vol. 12, Art. 46 (pp. 546-557)    |    2011       
»

The golgi apparatus and glycosaminoglycan
Lukashin B.P., Grebenyuk A.N.

Military Medical Academy named S.M. Kirov



Brief summary

Heparin is a highly acidic polysaccharide and a member of a family of biopolimers called glycosaminoglycan. The structure and activities of glycosaminoglycans are detailed along with recent advances in glycosaminoglycan structural analysis and biological evaluation. The Golgy apparatus can be consiered as a cellular headquarters where basic metabolism, signalling and cell fate decisional processes converse.


Key words

the apparatus Golgi, glycosaminoglycans, oligosaccharides, heparin, heparan sulfate, chemoenzymatic synthess, glycosylation, signalling pathways.





(The article in PDF format. For preview need Adobe Acrobat Reader)



Open article in new window

Reference list

1. Ashmarin I.P. Zagadki i otkroveniya biohimii pamyati. – L.: Izd-vo Len. yn-ta, 1975. – 160 s.


2. Grin N., Stayt Y., Teilor F. Biologiya. V 3-h tomah: / Pod red. R. Sopera. – M.: Mir, 1993. – T. 1. – S. 230-233.


3. Lykashin B.P. Geparin i radiorezistentnost / Pod red. A.N. Grebenuka. – SPb.: Foliant, 2007. – 128 s.


4. Lykashin B.P., Grebenuk A.N., Zacepin V.V. Geparin i geparinoidi: istochniki, polychenie, stryktyra i biologicheskie effekti // Vestn. Ros. Voen.-med. akademii. – 2007. – № 4 (20). – S. 141-147.


5. Lykashin B.P., Grebenuk A.N., Zacepin V.V. Geparin i faktori rosta // Citokini i vospalenie. – 2009. – T. 8, № 3. – S. 16-21.


6. Lykashin B.P., Grebenuk A.N. Glikozaminoglikani: biologicheskaya rol v sisteme mejkletochnogo vzaimodeistviya // Yspehi sovr. biol. – 2010. – T. 130, № 2. – S. 165-179.


7. Odinak M.M., Jivolypov S.A., Rashidov N.A., Samarcev I.N. Osobennosti razvitiya denervacionno-reinnervacionnogo processa pri travmaticheskih nevropatiyah i pleksopatiyah // Vestn. Ros. Voen.-med. akademii. – 2007. – № 4 (20). – S. 130-140.


8. Yeili Y. Apparat Goldji. – M.: Mir, 1978. – 247 s.


9. Forsberg E., Kjellen L. Heparan sulfate: lessons from knouckout mice // J. Clin. Invest. – 2001. – Vol. 108. – P. 175-180.


10. Forsten-Williams K., Chua C., Nugent M. The kinetics of FGF-2-binding to heparan sulfate proteoglycans MAP kinase signaling // J. Theor. Biol. – 2005. – Vol. 233, № 4. – P. 485- 499.


11. Harmer N.J. Insight into the role of heparan sulfate in fibroblast growht factor signalling // Biochem. Soc. Trans. – 2006. – Vol. 34, Pt.3. – P.442-445.


12. Holmborn K., Ledin J., Smeds E., Eriksson I., Kusche-Gullberg M., Kjellen L. Heparan sulfate synthesized by mouse embryonic stem cells deficient in NDST-1 and NDST-2 is 6-Osulfated contains no N-sulfate groups // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 41. – P. 42355-42358.


13. Hochachka P.W., Somero G.N. Strategies of biochemical adaption. – Philadelphia.: W.B. Sounders Company, 1984. – 550 c.


14. Jastrebova N., van Wildemeersch M., Rapraeger A.C., Gimenes-Gallegu G., Lindahl U., Spillmann D. Heparan sulfate-related oligosaccharides in ternary complex formation with fibroblast growth factors 1 and 2 and their receptors // J. Biol. Chem. – 2006. – Vol. 281, № 37. – P. 26884- 26892.


15. Lane S.A., Denton J., Flynn M., Thunberg L., Lindahl U. Anticoagulant activities of heparin oligosaccharides and their neutralization platelet factor 4 // Biochem. J. – 1984. – Vol. 218. – P. 725-733.


16. Laremore N., Zhang F., Dordick J., Liu S., Linhardt R.J. Recent progress and application in glycosaminoglycan and heparin receach // Curr. Opin. Chem. Biol. – 2009. – Vol. 13, № 5-6. – P. 633-640.


17. Ledin J., Staatz W., Lit Y.-P., Gotte M., Selleck S., Kjellen L. Heparan sulfate structure in mice with genetically modified heparan sulfate production // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 41. – P. 42732-42741.


18. Lidholt K., Eriksson J., Kjellen L. Heparin proteoglycans sinthesized by mouse mastocytoma contain chondroitin sulphate // Biochem. J. – 1995. – Vol. 311. – P. 233-239.


19. Lindahl U., Kusche-Gullberg M., Kjellen L. Regulated diversity of heparan sulfate // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273, № 39. – P. 24979-24982.


20. Lowe M. Structural organization of the Golgi apparatus // Curr. Opion. Cell. Biol. – 2011. – Vol. 23. – P. 85-93.


21. Mohammadi M., Olsen S., Ibrahimi O. Structural basis for fibroblast growth factor receptor activation // Cytokine Growht Factor Rev. – 2005. – Vol. 16, № 2. – P. 107-137.


22. Mulloy B. The specificity of interactions between proteins and sulfated polysaccharides // An. Aced. Bras. Sci. – 2005. – Vol. 77, № 4. – P. 651-664.


23. Mulloy B., Rider C.C. Cytokines and proteoglycans. An introductory overview // Biochem. Soc. Trans. – 2006. – Vol. 34. – P. 409-413.


24. Ringvall M., Ledin J., Olofsson A.M., Kjellen L., Forsberg F. Defective heparan sulfate biosynthesis and neonatal lethality in mice lacking N-deacetylase-N-sulfotransferase // J. Biol. Chem. – 2005. – Vol. 168, № 51. – P. 42274-42282.


25. Taylor K.R., Gallo R.L. Glycosaminoglycans and their proteoglycans: host associated molecular pattern for initiation and modulation of inflammation // FASEB J. – 2006. – Vol. 20. – P. 9-22.


26. Uhlen-Hansen L., Wik T., Kjellen L., Berg E., Forsdahl F., Kolset S.O. Proteoglycan metabolism in normal and inflammatory human macrophages // Blood. – 1993. – Vol. 82, № 9. – P. 2880-2889.


27. Willson C., Venditti R., Rega L.R., Colanzi A., D’Angelo G., De Matteis M.A. The Golgi apparatus: an organelle with multiple complex functions // Biochem J. – 2011. – Vol. 433. – P. 1-9.


28. Zheng Jiang, Zhiping Hu, Linwang Zeng, Wei Lu, Hainan Zhang, Ting Li, Han Xiao. The role of the Golgi apparatus in oxidative stress: is this organelle less significant than mitochondria? // Free Radical Biol. Med. – 2011. – Vol. 50. – P. 907-917.



Журнал основан 16 ноября 2000г.
Выдано Министерством РФ по делам печати, телерадиовещания и средств массовых коммуникаций
(c) Перепечатка материалов сайта Medline.Ru возможна только с письменного разрешения редакции

Размещение рекламы

Rambler's Top100