БИОМЕДИЦИНСКИЙ ЖУРНАЛ МЕДЛАЙН.РУ
Содержание журнала

Архив

Редакция
Учредители

Федеральное государственное бюджетное учреждение «Научно-клинический центр токсикологии имени академика С.Н. Голикова Федерального медико-биологического агентства»


Федеральное государственное бюджетное учреждение науки
Институт теоретической и экспериментальной биофизики
Российской академии наук


ООО "ИЦ КОМКОН"

Адрес редакции и реквизиты

199406, Санкт-Петербург, ул.Гаванская, д. 49, корп.2

ISSN 1999-6314


Фундаментальные исследования •

Том: 12
Статья: « 46 »
Страницы:. 546-557
Опубликована в журнале: июнь 2011 г.

English version

Аппарат Гольджи и гликозамингликаны

Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н.

Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова


Резюме
В обзоре представлены сведения об аппарате Гольджи и гепарине – высокоактивном кислом полисахариде, являющимся членом семейства биополимеров, именуемых гликозаминоглаканами. Детально рассмотрены структура и функции гликозаминогликанов с позиций современных знаний об их структурном строении и роли в биологических процессах. Аппарат Гольджи может рассматриваться в качестве главной органеллы клетки, в которой происходит метаболизм и синтез компонентов, необходимых для построения и функционирования поверхностных мембран и экстраклеточного матрикса.


Ключевые слова
аппарат Гольджи, гликозаминогликаны, олигосахариды, гепарин, гепаран сульфат, синтез, гликозилирование, механизмы сигналлинга.



(статья в формате PDF. Для просмотра необходим Adobe Acrobat Reader)



открыть статью в новом окне

Список литературы

1. Ашмарин И.П. Загадки и откровения биохимии памяти. – Л.: Изд-во Лен. ун-та, 1975. – 160 с.


2. Грин Н., Стаут У., Тейлор Ф. Биология. В 3-х томах: / Под ред. Р. Сопера. – М.: Мир, 1993. – Т. 1. – С. 230-233.


3. Лукашин Б.П. Гепарин и радиорезистентность / Под ред. А.Н. Гребенюка. – СПб.: Фолиант, 2007. – 128 с.


4. Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н., Зацепин В.В. Гепарин и гепариноиды: источники, получение, структура и биологические эффекты // Вестн. Рос. Воен.-мед. академии. – 2007. – № 4 (20). – С. 141-147.


5. Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н., Зацепин В.В. Гепарин и факторы роста // Цитокины и воспаление. – 2009. – Т. 8, № 3. – С. 16-21.


6. Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н. Гликозаминогликаны: биологическая роль в системе межклеточного взаимодействия // Успехи совр. биол. – 2010. – Т. 130, № 2. – С. 165-179.


7. Одинак М.М., Живолупов С.А., Рашидов Н.А., Самарцев И.Н. Особенности развития денервационно-реиннервационного процесса при травматических невропатиях и плексопатиях // Вестн. Рос. Воен.-мед. академии. – 2007. – № 4 (20). – С. 130-140.


8. Уэйли У. Аппарат Гольджи. – М.: Мир, 1978. – 247 с.


9. Forsberg E., Kjellen L. Heparan sulfate: lessons from knouckout mice // J. Clin. Invest. – 2001. – Vol. 108. – P. 175-180.


10. Forsten-Williams K., Chua C., Nugent M. The kinetics of FGF-2-binding to heparan sulfate proteoglycans MAP kinase signaling // J. Theor. Biol. – 2005. – Vol. 233, № 4. – P. 485- 499.


11. Harmer N.J. Insight into the role of heparan sulfate in fibroblast growht factor signalling // Biochem. Soc. Trans. – 2006. – Vol. 34, Pt.3. – P.442-445.


12. Holmborn K., Ledin J., Smeds E., Eriksson I., Kusche-Gullberg M., Kjellen L. Heparan sulfate synthesized by mouse embryonic stem cells deficient in NDST-1 and NDST-2 is 6-Osulfated contains no N-sulfate groups // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 41. – P. 42355-42358.


13. Hochachka P.W., Somero G.N. Strategies of biochemical adaption. – Philadelphia.: W.B. Sounders Company, 1984. – 550 c.


14. Jastrebova N., van Wildemeersch M., Rapraeger A.C., Gimenes-Gallegu G., Lindahl U., Spillmann D. Heparan sulfate-related oligosaccharides in ternary complex formation with fibroblast growth factors 1 and 2 and their receptors // J. Biol. Chem. – 2006. – Vol. 281, № 37. – P. 26884- 26892.


15. Lane S.A., Denton J., Flynn M., Thunberg L., Lindahl U. Anticoagulant activities of heparin oligosaccharides and their neutralization platelet factor 4 // Biochem. J. – 1984. – Vol. 218. – P. 725-733.


16. Laremore N., Zhang F., Dordick J., Liu S., Linhardt R.J. Recent progress and application in glycosaminoglycan and heparin receach // Curr. Opin. Chem. Biol. – 2009. – Vol. 13, № 5-6. – P. 633-640.


17. Ledin J., Staatz W., Lit Y.-P., Gotte M., Selleck S., Kjellen L. Heparan sulfate structure in mice with genetically modified heparan sulfate production // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 41. – P. 42732-42741.


18. Lidholt K., Eriksson J., Kjellen L. Heparin proteoglycans sinthesized by mouse mastocytoma contain chondroitin sulphate // Biochem. J. – 1995. – Vol. 311. – P. 233-239.


19. Lindahl U., Kusche-Gullberg M., Kjellen L. Regulated diversity of heparan sulfate // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273, № 39. – P. 24979-24982.


20. Lowe M. Structural organization of the Golgi apparatus // Curr. Opion. Cell. Biol. – 2011. – Vol. 23. – P. 85-93.


21. Mohammadi M., Olsen S., Ibrahimi O. Structural basis for fibroblast growth factor receptor activation // Cytokine Growht Factor Rev. – 2005. – Vol. 16, № 2. – P. 107-137.


22. Mulloy B. The specificity of interactions between proteins and sulfated polysaccharides // Аn. Aced. Bras. Sci. – 2005. – Vol. 77, № 4. – P. 651-664.


23. Mulloy B., Rider C.C. Cytokines and proteoglycans. An introductory overview // Biochem. Soc. Trans. – 2006. – Vol. 34. – P. 409-413.


24. Ringvall M., Ledin J., Olofsson A.M., Kjellen L., Forsberg F. Defective heparan sulfate biosynthesis and neonatal lethality in mice lacking N-deacetylase-N-sulfotransferase // J. Biol. Chem. – 2005. – Vol. 168, № 51. – P. 42274-42282.


25. Taylor K.R., Gallo R.L. Glycosaminoglycans and their proteoglycans: host associated molecular pattern for initiation and modulation of inflammation // FASEB J. – 2006. – Vol. 20. – P. 9-22.


26. Uhlen-Hansen L., Wik T., Kjellen L., Berg E., Forsdahl F., Kolset S.O. Proteoglycan metabolism in normal and inflammatory human macrophages // Blood. – 1993. – Vol. 82, № 9. – P. 2880-2889.


27. Willson C., Venditti R., Rega L.R., Colanzi A., D’Angelo G., De Matteis M.A. The Golgi apparatus: an organelle with multiple complex functions // Biochem J. – 2011. – Vol. 433. – P. 1-9.


28. Zheng Jiang, Zhiping Hu, Linwang Zeng, Wei Lu, Hainan Zhang, Ting Li, Han Xiao. The role of the Golgi apparatus in oxidative stress: is this organelle less significant than mitochondria? // Free Radical Biol. Med. – 2011. – Vol. 50. – P. 907-917.