Медико-биологический
информационный портал
для специалистов
 
БИОМЕДИЦИНСКИЙ ЖУРНАЛ Medline.ru

СОДЕРЖАНИЕ ЖУРНАЛА:
Физико-химическая биология

Клиническая медицина

Профилактическая медицина

Медико-биологические науки


АРХИВ:

Фундаментальные исследования

Организация здравохраниения

История медицины и биологии



Последние публикации

Поиск публикаций

Articles

Архив :  2000 г.  2001 г.  2002 г. 
               2003 г.  2004 г.  2005 г. 
               2006 г.  2007 г.  2008 г. 
               2009 г.  2010 г.  2011 г. 
               2012 г.  2013 г.  2014 г. 
               2015 г.  2016 г.  2017 г. 

Редакционная информация:
        Опубликовать статью
        Наша статистика


 РЕДАКЦИЯ:
Главный редактор

Заместители главного редактора

Члены редколлегии
Специализированные редколлегии


 УЧРЕДИТЕЛИ:
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки
"Институт токсикологии Федерального медико-биологического агентства"
(ФГБУН ИТ ФМБА России)

Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук.

ООО "ИЦ КОМКОН".




Адрес редакции и реквизиты

199406, Санкт-Петербург, ул.Гаванская, д. 49, корп.2

ISSN 1999-6314

Российская поисковая система
Искать: 


«
ТОМ 12, СТ. 46 (стр. 546-557)   |   июнь 2011 г.   
»

Фундаментальные исследования »

Аппарат Гольджи и гликозамингликаны
Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н.

Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова



Резюме

В обзоре представлены сведения об аппарате Гольджи и гепарине – высокоактивном кислом полисахариде, являющимся членом семейства биополимеров, именуемых гликозаминоглаканами. Детально рассмотрены структура и функции гликозаминогликанов с позиций современных знаний об их структурном строении и роли в биологических процессах. Аппарат Гольджи может рассматриваться в качестве главной органеллы клетки, в которой происходит метаболизм и синтез компонентов, необходимых для построения и функционирования поверхностных мембран и экстраклеточного матрикса.


Ключевые слова

аппарат Гольджи, гликозаминогликаны, олигосахариды, гепарин, гепаран сульфат, синтез, гликозилирование, механизмы сигналлинга.





(статья в формате PDF. Для просмотра необходим Adobe Acrobat Reader)



открыть статью в новом окне

Список литературы

1. Ашмарин И.П. Загадки и откровения биохимии памяти. – Л.: Изд-во Лен. ун-та, 1975. – 160 с.


2. Грин Н., Стаут У., Тейлор Ф. Биология. В 3-х томах: / Под ред. Р. Сопера. – М.: Мир, 1993. – Т. 1. – С. 230-233.


3. Лукашин Б.П. Гепарин и радиорезистентность / Под ред. А.Н. Гребенюка. – СПб.: Фолиант, 2007. – 128 с.


4. Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н., Зацепин В.В. Гепарин и гепариноиды: источники, получение, структура и биологические эффекты // Вестн. Рос. Воен.-мед. академии. – 2007. – № 4 (20). – С. 141-147.


5. Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н., Зацепин В.В. Гепарин и факторы роста // Цитокины и воспаление. – 2009. – Т. 8, № 3. – С. 16-21.


6. Лукашин Б.П., Гребенюк А.Н. Гликозаминогликаны: биологическая роль в системе межклеточного взаимодействия // Успехи совр. биол. – 2010. – Т. 130, № 2. – С. 165-179.


7. Одинак М.М., Живолупов С.А., Рашидов Н.А., Самарцев И.Н. Особенности развития денервационно-реиннервационного процесса при травматических невропатиях и плексопатиях // Вестн. Рос. Воен.-мед. академии. – 2007. – № 4 (20). – С. 130-140.


8. Уэйли У. Аппарат Гольджи. – М.: Мир, 1978. – 247 с.


9. Forsberg E., Kjellen L. Heparan sulfate: lessons from knouckout mice // J. Clin. Invest. – 2001. – Vol. 108. – P. 175-180.


10. Forsten-Williams K., Chua C., Nugent M. The kinetics of FGF-2-binding to heparan sulfate proteoglycans MAP kinase signaling // J. Theor. Biol. – 2005. – Vol. 233, № 4. – P. 485- 499.


11. Harmer N.J. Insight into the role of heparan sulfate in fibroblast growht factor signalling // Biochem. Soc. Trans. – 2006. – Vol. 34, Pt.3. – P.442-445.


12. Holmborn K., Ledin J., Smeds E., Eriksson I., Kusche-Gullberg M., Kjellen L. Heparan sulfate synthesized by mouse embryonic stem cells deficient in NDST-1 and NDST-2 is 6-Osulfated contains no N-sulfate groups // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 41. – P. 42355-42358.


13. Hochachka P.W., Somero G.N. Strategies of biochemical adaption. – Philadelphia.: W.B. Sounders Company, 1984. – 550 c.


14. Jastrebova N., van Wildemeersch M., Rapraeger A.C., Gimenes-Gallegu G., Lindahl U., Spillmann D. Heparan sulfate-related oligosaccharides in ternary complex formation with fibroblast growth factors 1 and 2 and their receptors // J. Biol. Chem. – 2006. – Vol. 281, № 37. – P. 26884- 26892.


15. Lane S.A., Denton J., Flynn M., Thunberg L., Lindahl U. Anticoagulant activities of heparin oligosaccharides and their neutralization platelet factor 4 // Biochem. J. – 1984. – Vol. 218. – P. 725-733.


16. Laremore N., Zhang F., Dordick J., Liu S., Linhardt R.J. Recent progress and application in glycosaminoglycan and heparin receach // Curr. Opin. Chem. Biol. – 2009. – Vol. 13, № 5-6. – P. 633-640.


17. Ledin J., Staatz W., Lit Y.-P., Gotte M., Selleck S., Kjellen L. Heparan sulfate structure in mice with genetically modified heparan sulfate production // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 41. – P. 42732-42741.


18. Lidholt K., Eriksson J., Kjellen L. Heparin proteoglycans sinthesized by mouse mastocytoma contain chondroitin sulphate // Biochem. J. – 1995. – Vol. 311. – P. 233-239.


19. Lindahl U., Kusche-Gullberg M., Kjellen L. Regulated diversity of heparan sulfate // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273, № 39. – P. 24979-24982.


20. Lowe M. Structural organization of the Golgi apparatus // Curr. Opion. Cell. Biol. – 2011. – Vol. 23. – P. 85-93.


21. Mohammadi M., Olsen S., Ibrahimi O. Structural basis for fibroblast growth factor receptor activation // Cytokine Growht Factor Rev. – 2005. – Vol. 16, № 2. – P. 107-137.


22. Mulloy B. The specificity of interactions between proteins and sulfated polysaccharides // Аn. Aced. Bras. Sci. – 2005. – Vol. 77, № 4. – P. 651-664.


23. Mulloy B., Rider C.C. Cytokines and proteoglycans. An introductory overview // Biochem. Soc. Trans. – 2006. – Vol. 34. – P. 409-413.


24. Ringvall M., Ledin J., Olofsson A.M., Kjellen L., Forsberg F. Defective heparan sulfate biosynthesis and neonatal lethality in mice lacking N-deacetylase-N-sulfotransferase // J. Biol. Chem. – 2005. – Vol. 168, № 51. – P. 42274-42282.


25. Taylor K.R., Gallo R.L. Glycosaminoglycans and their proteoglycans: host associated molecular pattern for initiation and modulation of inflammation // FASEB J. – 2006. – Vol. 20. – P. 9-22.


26. Uhlen-Hansen L., Wik T., Kjellen L., Berg E., Forsdahl F., Kolset S.O. Proteoglycan metabolism in normal and inflammatory human macrophages // Blood. – 1993. – Vol. 82, № 9. – P. 2880-2889.


27. Willson C., Venditti R., Rega L.R., Colanzi A., D’Angelo G., De Matteis M.A. The Golgi apparatus: an organelle with multiple complex functions // Biochem J. – 2011. – Vol. 433. – P. 1-9.


28. Zheng Jiang, Zhiping Hu, Linwang Zeng, Wei Lu, Hainan Zhang, Ting Li, Han Xiao. The role of the Golgi apparatus in oxidative stress: is this organelle less significant than mitochondria? // Free Radical Biol. Med. – 2011. – Vol. 50. – P. 907-917.



Свидетельство о регистрации сетевого электронного научного издания N 077 от 29.11.2006
Журнал основан 16 ноября 2000г.
Выдано Министерством РФ по делам печати, телерадиовещания и средств массовых коммуникаций
(c) Перепечатка материалов сайта Medline.Ru возможна только с письменного разрешения редакции

Размещение рекламы

Rambler's Top100