Медико-биологический
информационный портал
для специалистов
 
Medline.ru

СОДЕРЖАНИЕ ЖУРНАЛА:
Физико-химическая биология

Клиническая медицина

Профилактическая медицина

Медико-биологические науки


АРХИВ:

Фундаментальные исследования

Организация здравохраниения

История медицины и биологии



Последние публикации

Поиск публикаций

Articles

Архив :  2000 г.  2001 г.  2002 г. 
               2003 г.  2004 г.  2005 г. 
               2006 г.  2007 г.  2008 г. 
               2009 г.  2010 г.  2011 г. 
               2012 г.  2013 г.  2014 г. 
               2015 г.  2016 г.  2017 г. 
               2018 г.  2019 г.  2020 г.  2021 г.  2022 г.  2023 г. 

Редакционная информация:
        Опубликовать статью
        Наша статистика


 РЕДАКЦИЯ:
Главный редактор

Заместители главного редактора

Члены редколлегии
Специализированные редколлегии


 УЧРЕДИТЕЛИ:
Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук.

ООО "ИЦ КОМКОН"

ФГБУН "Институт токсикологии" ФМБА России




Адрес редакции и реквизиты

192012, Санкт-Петербург, ул.Бабушкина, д.82 к.2, литера А, кв.378

Свидетельство о регистрации электронного периодического издания ЭЛ № ФС 77-37726 от 13.10.2009
Выдано - Роскомнадзор

ISSN 1999-6314

Российская поисковая система
Искать: 


«
Vol. 15, Art. 34 (pp. 404-412)    |    2014       
»

The variable positions аnd regions of hemoglobin β-chain aminoacid sequences of the carnivora mammalia
Kostetsky P.V.

Shemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry RAS



Brief summary

The hemoglobin β-chains (Hbβ) aminoacid (АА) sequences of 16 Carnivora species (10 Caniformia and 6 Feliformia) were “group-compared” to locate the variable positions and regions of homologous amino acid sequences. It was found that this group of 16 Hbβ-sequences has 35 variable position, but the pairwise comparison gives maximum 26 AA-changes. Among 35 variable positions there are two separate sets of 12 and 10 items which belong to Caniformia or Feliformia, and are responsible for the species variety of Hbβ-molecules. Most of the variable positions are located in four variable regions and occupied positions 1-17, 51-59, 74-85 and 121-131. But the location and peculiarities of variable regions of Caniformia and Feliformia (two suborders of Carnivora) Hbβ-sequences are very different. The 51-59 region is variable (and active during evolution ) only for Caniformia and the 74-85, 121-131 regions are variable only for Feliformia Hbβ-sequences. Moreover there is the possibility to predict the taxonspecific peptide structure for the group of Caniformia Hbβ-sequences – 78-85 NLDNLKGT. This fragment is constant for 10 Caniformia Hbβ-sequences but each of 6 Feliformia Hbβ-sequences contains three AA-changes. Using the great number of artificial homologous AA-sequences - randomly permuted columns of Caniformia 10 Hbβ-sequences twodimensional array - was possible to show that the presence of variable regions is not accidental. The probability of the by chance appearance of the region with 11 variable positions among 17 position is low (confidence level 5%). Moreover the combined presence of such variable region and the second 51-59 region with 6 variable positions is also not accidental (p>99%). The confidence levels of Carnivora (р~93%) and Caniformia (р>99%) Hbβ-sequences demonstrate the high linear irregularity of the variable positions in Hbβ-molecules.


Key words

variability profile, homologous sequences, taxonspecific peptide, species variety, Monte-Carlo





(The article in PDF format. For preview need Adobe Acrobat Reader)



Open article in new window

Reference list

1. Gomologi gena AlkB termofilnih bakterii roda Geobacillus / Tyrova T.P., Nazina T.N., Mihailova T.A., Rodionova T.A., Ekimov A.N., Mashykova A.V., Poltorays A.B. // Molekylyarnaya biologiya – 2008. – V.42. - № 2. – S. 247-257.


2. Kojokina O., Kovaleva T. Sravnitelnii analiz aminokislotnih posledovatelnostei glukoamilaz roda Aspergillus // Fyndamentalnie issledovaniya – 2009.- № 8.- S. 19-21.


3. Porozov U.B. Bioinformatika i sredstva komputernogo analiza i vizyalizacii makromolekyl // Saratovskii naychno-medicinskii jyrnal – 2010. - № 2. – S. 273-276.


4. Lukashov V.V., Goudsmit J. Recent evolutionary history of HIV-1 subtype B // J. Mol. Evol. – 2003 – V. 56 – P. 645-647.


5. Identification of functionally conserved residues with the use of entropy-variability plots / Olivera L., Paiva P.B., Paiva A.C.M., Vriend G. // Proteins – 2003. – V. 52. – P. 544 -552.


6. PVS: a web server for protein sequence variability analysis tuned to facilitate conserved epitope discovery / Garsia-Boronat M., Diez-Rivero C., Reinherz E.L., Reche P.F. // Nucleic Acids Research – 2008 –V. 35 – W35-W41.


7. Naylor G.J.P., Gerstein M. Measuring shifts in function and evolutionary opportunity using variability profiles: a case study of the globins // J. Mol. Evol. – 2000. – V. 51. – P. 223-233.


8. Strommer J. The plant ADH gene family // Plant J. – 2011. – Vol. 66, N 1. – P. 128-142.


9. Kostetsky P., Arkhipova S., Vladimirova R. Conservative and variable regions of snake phospholipases A2 sequences: prediction of the taxonspecific peptides structure // J. Protein Chem. – 1991. – Vol. 10, N 6. – P. 593-601.


10. Dickerson R.E., Irving G. Hemoglobin, Structure, Function, Evolution, and Pathology // Benjamin Cummings series in the life sciences. Frontiers in Physics, 1983, P. 1-176.


11. Kantor Ch., Shimmel P. Biofizicheskaya himiya v 3 t. // M., «Mir», 1984, Tom 1, S. 1-336.


12. Sobol I.M. Metod Monte-Karlo // M., «Nayka», 1978, S. 1-64.


13. Marks D.S., Hopf T.A., Sander C.D. Protein structure prediction from sequence variation // Nat. Biotechnol. – 2012 – V.30. – P. 1072-80.



Свидетельство о регистрации сетевого электронного научного издания N 077 от 29.11.2006
Журнал основан 16 ноября 2000г.
Выдано Министерством РФ по делам печати, телерадиовещания и средств массовых коммуникаций
(c) Перепечатка материалов сайта Medline.Ru возможна только с письменного разрешения редакции

Размещение рекламы

Rambler's Top100