Достоверные вариабельные участки аминокислотных последовательностей β-цепей гемоглобинов приматов Medline.ru - медико-биологический информационный портал Медлайн.ру

Достоверные вариабельные участки аминокислотных последовательностей β-цепей гемоглобинов приматов

Костецкий П.В.

ФГБУН Институт биоорганической химии им. академиков М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова РАН

Резюме
Для выявления вариабельных позиций и участков в гомологичных аминокислотных последовательностях близкородственных таксонов сравнивали выровненные аминокислотные (АК) последовательности β-цепей гемоглобинов (Нbβ) представителей двух подотрядов приматов (12 высших обезьян Haplorrhini и 6 низших обезьян Strepsirrhini). При сравнении объединенной группы из 18 Нbβ-последовательностей длиной 147 позиций обнаружили 45 вариабельных позиций, тогда как при обычном парном сравнении число замен не более 32. В трех вариабельных участках 1-14, 51-59, 117-136 имеется 27 вариабельных позиций (11, 6 и 10, соответственно). На множестве искусственных АК-последовательностей, получаемых перестановкой столбцов массива Нbβ-последовательностей, показали, что вероятность случайного появления участка из 14 позиций, из которых 11 являются вариабельными, незначительна (р<0,01). Каждый из вариабельных участков 51-59 и 117-136 может считаться достоверным (р<0,02), только являясь «сателлитом» основного участка 1-14. В Нbβ-последовательностях подотрядов Strepsirrhin и Haplorrhini характеристики и положение вариабельных участков заметно различаются. При этом участок 117-136 имеет 10 вариабельных позиций в Нbβ-последовательностях подотряда Strepsirrhini и только 2 – подотряда Haplorrhini. Это дает возможность предсказать структуру таксонспецифичного пептида 113-124 CVLAHHFGKEFT инвариантного для Нbβ-молекул подотряда высших обезьян Haplorrhini.

Ключевые слова
профиль вариабельности, гемоглобин, вероятность, приматы.

(статья в формате PDF. Для просмотра необходим Adobe Acrobat Reader)

открыть статью в

новом окне

Список литературы

1. Пинтус С.С. Коэволюция доменов ключевых белков апоптоза р53 и МDМ2 // Вестник ВОГиС - 2009. - № 1. – С. 128-136.

2. Порозов Ю.Б. Биоинформатика и средства компьютерного анализа и визуализации макромолекул // Саратовский научно-медицинский журнал – 2010 - № 2 – С. 273-276.

3. Lukashov V.V., Goudsmit J. Recent evolutionary history of HIV-1 subtype B // J. Mol. Evol. – 2003 – V. 56 – P. 645-647.

4. Marks D.S., Hopf T.A., Sander C.D. Protein structure prediction from sequence variation // Nat. Biotechnol. – 2012 – V.30. – P. 1072-80.

5. Olivera L., Paiva P.B., Paiva A.C.M., Vriend G. Identification of functionally conserved residues with the use of entropy-variability plots // Proteins – 2003. – Vol. 52. – P. 544-552.

6. Polzikov M., Zatsepina O., Magoulas C. Identification of an evolutionary conserved SURF-5 domain in a family of nucleolar proteins extending from human to yeast // Biochem. Biophys. Res. Communications – 2005. – Vol. 327. – P. 143-149.

7. Garsia-Boronat M., Diez-Rivero C., Reinherz E.L., Reche P.F. PVS: a web server for protein sequence variability analysis tuned to facilitate conserved epitope discovery // Nucleic Acids Research – 2008 –Vol. 35 – W35-W41.

8. Naylor G.J.P., Gerstein M. Measuring shifts in function and evolutionary opportunity using variability profiles: a case study of the globins // J. Mol. Evol. – 2000. – V. 51. – P. 223-233.

9. Strommer J. The plant ADH gene family // Plant J. – 2011. – Vol. 66, N 1. – P. 128-142.

10. Kostetsky P.V., Arkhipova S.F., Vladimirova R.R. Conservative and variable regions of snake phospholipases A2 sequences: prediction of the taxon-specific peptides structure // J. Protein Chem. – 1991. – Vol. 10, N 6. – P. 593-601.

11. Соболь И.М. Метод Монте-Карло // Москва, «Наука», 1978, С. 1-64.